펩티드 기판은 효소 활성 분석, 약물 발견 및 프로테오믹스를 포함하여 다양한 생화학 적 및 생물학적 연구 분야에서 결정적인 역할을한다. 펩티드 기질의 변형은 종종 안정성, 특이성 및 기능성을 향상시키기 위해 수행된다. 펩티드 기판 공급 업체로서, 나는이 블로그에서 자세히 설명 할 펩티드 기판의 일반적인 변형에 정통합니다.
1. N -Terminus에서의 화학적 변형
펩티드의 N- 말단은 변형을위한 가장 일반적인 부위 중 하나입니다. 가장 단순하고 가장 일반적인 변형 중 하나는 아세틸 화입니다. 아세틸 화는 N- 말단 아미노기에 아세틸기를 첨가하는 것을 포함한다. 이 수정에는 몇 가지 장점이 있습니다. 첫째, 그것은 N- 말단으로부터 펩티드를 절단하는 효소 인 아미노 펩 티다 제에 의한 펩티드를 분해로부터 보호 할 수있다. 예를 들어, 시험 관내 세포 배양 실험에서, 아세틸 화 된 펩티드 기질은 더 안정적이며 더 오랜 기간 동안 무결성을 유지하여보다 신뢰할 수있는 실험 결과를 보장 할 수있다.
또 다른 중요한 N- 말단 변형은 형광 또는 발색단 그룹의 첨가입니다. 플루오 레세 인 이소 티오 시아 네이트 (FITC) 또는 로다민과 같은 형광 라벨은 n- 말단에 부착 될 수있다. 이들 표지 된 펩티드는 형광 - 기반 효소 활성 분석에 널리 사용된다. 효소가 펩티드 기질에 작용할 때, 형광 신호는 변화하여 효소 반응의 실제 모니터링을 가능하게한다. 예를 들어, 프로테아제 활성 분석에서, FITC- 표지 된 펩티드 기판은 시간이 지남에 따라 형광 강도의 변화를 검출함으로써 프로테아제 활성을 측정하는데 사용될 수있다.
2. C- 말단에서의 화학적 변형
N- 말단과 유사하게, 펩티드의 C- 말단은 또한 변형의 표적이다. 아미드 화는 일반적인 C- 터미널 변형입니다. C- 말단 카르 복실기를 아미드 그룹으로 대체함으로써, 펩티드는 C- 말단으로부터 펩티드를 절단하는 카르복시 펩 티다 제에 더 내성이된다. 아진트 된 펩티드는 종종 생물학적 시스템에서 더 안정적이며 약동학 적 특성을 개선 할 수 있습니다.
또한, C- 말단은 특정 응용 분야에 대한 다양한 기능 그룹으로 수정 될 수있다. 예를 들어, C -Terminus에서 비오틴 그룹의 부착은 펩티드를 쉽게 정제하고 검출 할 수있게한다. 비 오티 닐화 된 펩티드는 단백질 - 펩티드 상호 작용 연구에서 일반적인 기술인 스트렙 타비 딘 - 코팅 된 비드를 사용하여 포획 될 수있다. 이를 통해 연구원은 상호 작용 단백질을 고유 한 단백질을 분리하고 분석 할 수 있습니다.
3. 측면 - 체인 변형
측면 - 펩티드 기질에서 아미노산의 사슬도 변형 될 수있다. 가장 잘 알려진 측면 - 사슬 변형 중 하나는 인산화입니다. 인산화는 세린, 트레오닌 또는 티로신 잔기의 하이드 록실 그룹에서 발생합니다. 인산화 된 펩티드는 단백질 키나제 및 포스파타제를 연구하는 데 필수적이다. 단백질 키나제는 단백질의 특정 아미노산 잔기에 포스페이트 그룹을 첨가하는 반면, 포스파타제는이를 제거합니다. 인산화 된 펩티드 기질을 사용함으로써, 연구자들은 이들 효소의 활성을 측정하고 인산화 - 의존적 과정에 관여하는 신호 전달 경로를 연구 할 수있다.
측면 - 사슬 변형의 또 다른 유형은 부 자연스러운 아미노산의 도입입니다. 부 자연스러운 아미노산은 천연 아미노산에서는 발견되지 않는 독특한 화학적 및 물리적 특성을 가질 수 있습니다. 예를 들어, 일부 부 자연스러운 아미노산을 사용하여 특정 화학 반응성을 도입하거나 지연 후 변형을 모방 할 수 있습니다. 부 자연스러운 아미노산을 펩티드 기질에 통합하면 다양한 분석에서 적용 범위를 확장하고 펩티드의 성능을 향상시킬 수 있습니다.
4. 크로스 - 연결 수정
교차 - 연결 변형은 둘 이상의 펩티드 분자를 함께 연결하거나 펩티드를 단백질 또는 핵산과 같은 다른 분자와 연결하는 데 사용됩니다. 동종 장애 교차 - 링커는 일반적으로 다른 펩티드 또는 분자에서 두 개의 동일한 기능 그룹을 연결하는 데 사용됩니다. 예를 들어, Disuccinimidyl Suberate (DSS)는 펩티드의 1 차 아민과 반응 할 수있는 동형 기능적 크로스 - 링커입니다. 이 교차 - 연결은 단백질 - 펩티드 상호 작용을 연구하거나 펩티드 기반 중합체를 생성하는 데 사용될 수 있습니다.
반면에 이종 기능성 크로스 - 링커는 서로 다른 유형의 분자의 특정 연결을 허용하는 두 개의 상이한 반응 그룹을 가지고있다. 예를 들어, 아민 - 반응성 그룹 및 설페이드릴 - 반응성 그룹을 갖는 교차 링커를 사용하여 펩티드를 유리 설프 히드릴 그룹을 갖는 단백질과 연결하는 데 사용될 수있다. 교차 - 연결 변형은 또한 약물 전달 및 표적 요법에 잠재적 인 적용을 갖는 펩티드 컨쥬 게이트를 생성하는데 사용될 수있다.
5. 변형 된 펩티드 기질의 예
우리는 광범위한 변형 된 펩티드 기판을 제공합니다. 예를 들어,mu-val-hph-fmk특정 변형을 갖는 펩티드 기판이다. 카스파 제 활성 분석에 사용하도록 설계되었습니다. 이 펩티드 기판의 변형은 카스파 제에 대한 특이성을 향상시켜 카스파 제 활성의 정확한 측정을 가능하게한다.
Z-val-phe-cho또 다른 중요한 펩티드 기질이다. 그것은 calpain 억제제 펩티드 기질이다. 이 펩티드의 변형은 많은 생리 학적 및 병리학 적 과정에 관여하는 중요한 프로테아제 인 Calpain의 강력한 억제제가된다. 이 펩티드 기질을 사용함으로써, 연구자들은 다양한 생물학적 시스템에서 Calpain의 역할을 연구하고 Calpain을 대상으로하는 잠재적 인 약물을 개발할 수 있습니다.
Calpain 억제제 XI또한 카탈로그에서 귀중한 제품입니다. 그것은 Calpain의 매우 효과적인 억제제로 만드는 특정 수정을 가지고 있습니다. 이 펩티드 기질은 Calpain의 기능을 조사하고 Calpain과 관련된 질병에 대한 치료 전략을 개발하기 위해 시험 관내 및 생체 내 연구에서 사용될 수있다.
6. 연구 및 산업에서 변형 된 펩티드 기질의 중요성
변형 된 펩티드 기판은 연구와 산업 모두에서 매우 중요합니다. 연구 분야에서는 효소 기능, 단백질 - 단백질 상호 작용 및 신호 전달 경로를 연구하기위한 필수 도구입니다. 예를 들어, 암 연구에서, 변형 된 펩티드 기질은 종양 침습 및 전이에 관여하는 프로테아제의 활성을 연구하는데 사용될 수있다. 이러한 프로테아제의 역할을 이해함으로써 연구원들은 새로운 항암 약물을 개발할 수 있습니다.
제약 산업에서, 변형 된 펩티드 기질은 약물 발견 및 발달에 사용된다. 이들은 신약의 발달을위한 납 화합물 또는 잠재적 인 약물 후보를 선별하기위한 프로브로 사용될 수있다. 예를 들어, 질병을 구체적으로 억제 할 수있는 변형 된 펩티드 기질은보다 강력하고 선택적인 약물을 개발하기 위해 추가로 최적화 될 수있다.
7. 결론과 행동 유도 문안
결론적으로, 펩티드 기질의 일반적인 변형은 N- 말단, C- 말단, 측쇄 및 크로스 - 연결 변형을 포함한다. 이러한 변형은 펩티드 기판의 안정성, 특이성 및 기능을 향상시켜 다양한 연구 및 산업 응용 분야에서 필수적인 도구를 제공합니다. 펩티드 기판 공급 업체로서, 우리는 고객의 다양한 요구를 충족시키기 위해 고품질 변형 펩티드 기판을 제공하기 위해 노력하고 있습니다.
펩티드 기판에 관심이 있거나 펩티드 변형에 대해 궁금한 점이 있으시면 추가 논의 및 조달을 위해 문의하십시오. 우리는 귀하의 연구 또는 산업 프로젝트에 가장 적합한 펩티드 기질을 찾는 데 도움을드립니다.
참조
- Creighton, TE (1993). 단백질 : 구조 및 분자 원리. Wh Freeman and Company.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2008). Lehninger 생화학의 원칙. Wh Freeman and Company.
- Walker, JM (2002). 단백질 프로토콜 핸드북. Humana Press.